Fecha: 14/10/2020

El papel del sulfuro de hidrógeno en la regulación del mecanismo de autofagia

El trabajo publicado recientemente en la revista Plant Cell en el que ha participado la Dra. Inmaculada Yruela, investigadora del Grupo de Biología Computacional y Estructural de la Estación Experimental de Aula Dei (CSIC), en colaboración con el grupo de los Drs. Cecilia Gotor y Luis Carlos Romero, del Instituto de Biología Vegetal y Fotosíntesis (IBVF, Universidad de Sevilla - CSIC) contribuye a la comprensión del papel del sulfuro de hidrógeno en la regulación del mecanismo de autofagia, proceso muy conservado en todos los organismos, por el que se secuestran y liberan los productos de desecho, no funcionales o aberrantes, de modo que no se acumulan ni dañan las células. El análisis estructural por homología y el alineamiento 3D del complejo de proteínas ATG4a-ATG8a en Arabidopsis thaliana y de su modificación postranslacional por persulfuración en la cisteína catalítica de la proteasa AtATG4a en la posición 170 de su secuencia, confirmada por espectrometría de masas, han contribuido a la comprensión del mecanismo molecular que subyace a la actividad catalítica de este complejo proteico y a la regulación de la autofagia por sulfuro.

Durante mucho tiempo se pensó que el sulfuro de hidrógeno (H2S) era tóxico para la vida y el medioambiente, sin embargo la investigación a finales del siglo XX cambió esta percepción. Hoy conocemos que esta molécula es un elemento de señalización en las células que regula importantes procesos en los seres vivos. Las plantas no se escapan de su crucial acción. El sulfuro de hidrógeno regula procesos vitales en las plantas (fotosíntesis, germinación, desarrollo de las raíces, movimiento estomático, maduración de los frutos, muerte celular programada, autofagia) y mejora la tolerancia ante las condiciones adversas tales como el efecto tóxico de la presencia de metales pesados (Cu, Al, Cd) en el ambiente o la supervivencia en condiciones de sequía, hipoxia, salinidad o altas temperaturas. El H2S puede paliar el daño oxidativo a través de la estimulación de las defensas antioxidantes.

 

   
     
  Representación de la superficie del modelo estructural 3D del complejo ATG4a-ATG8a en Arabidopsis thaliana y de los amino ácidos que rodean la cavidad catalítica donde se encuentra la cisteína 170 modificada por persulfuración.  

 

Laureano-Marín AM, Aroca Á, Pérez-Pérez ME, Yruela I, Jurado-Flores A, Moreno I, Crespo JL, Romero LC, Gotor C. Abscisic acid-triggered persulfidation of cysteine protease ATG4 mediates regulation of autophagy by sulfide [Epub ahead of print]. Plant Cell (Available online Oct 2020) (DOI: 10.1105/tpc.20.00766)

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