Fecha: 26/05/2021

Nuevas bases moleculares de la respuesta al estrés ambiental en las células vegetales

La revista PNAS (Proceedings of the National Academy of Sciences of USA ha publicado recientemente un trabajo en el que ha participado la Dra. Inmaculada Yruela, investigadora del Grupo de Biología Computacional y Estructural en la Estación Experimental de Aula Dei (CSIC) .

El trabajo, liderado por la Dra. Ángeles Aroca del Instituto de Biología Vegetal y Fotosíntesis (IBVF, Universidad de Sevilla - CSIC) , en el que también han participado la Dra. Cecilia Gotor (IBVF, Universidad de Sevilla - CSIC) y la Dra. Diane C. Bassham de Iowa State University , desvela nuevas bases moleculares de la respuesta al estrés ambiental en las células vegetales, en particular, en el retículo endoplasmático durante el proceso de autofagia.

El trabajo demuestra que la modificación postranslacional por persulfuración de la cisteína 103 en la proteína de Arabidopsis ATG18a controla negativamente su actividad, afecta a su unión con la membrana lipídica del retículo, e influye en el número y tamaño de los autofagosomas –vesículas rodeadas de una bicapa lipídica que almacenan los productos de desecho originados durante el proceso de autofagia–. 

El análisis estructural por homología y el alineamiento 3D de la proteína ATG18a en Arabidopsis thaliana y de su modificación por persulfuración realizados por la Dra. Yruela indican que elementos estructurales específicos de ATG18a pueden influir en la unión selectiva y específica a los fosfolípidos de la membrana durante la actividad de la proteína ATG18a regulada por sulfuro.

 

Aroca Á, Yruela I, Gotor C, Bassham DC. Persulfidation of ATG18a regulates autophagy under ER stress in Arabidopsis. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 118 (20): e2023604118 (2021).
DOI: 10.1073/pnas.2023604118

 

   
  Representación de la estructura de la proteína humana WIPI3 homóloga y el modelo estructural 3D ATG18a en Arabidopsis thaliana. Se muestran los aminoácidos que rodean la cavidad catalítica donde se encuentra la cisteína 103 modificada por persulfuración y los sitios de unión de los fosfolípidos.  

 

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